3ra Actividad.
Leer los siguientes recursos:
en wikipedia Mioglobina
en wikipedia Hemoglobina
1. Hemoglobina y Mioglobina
2. Hemoglobina y Mioglobina
3. Hemoglobina y mioglobina
Y realizar un resumen de acuerdo a los conceptos de Hb y Mb diferencia y semejanzas, los cuales se integrarán en los comentarios de esta entrada.
Estará abierta esta actividad a partir del día de su publicación hasta el sábado 8 de marzo 2013 a las 23:55 hrs, recuerden que el trabajo en linea son participaciones para evaluar, gracias.
RESUMEN DE HB Y MB
ResponderBorrarLa mioglobina es una hemoproteína muscular. Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
La mioglobina fue la primera proteína cuya estructura tridimensional se determinó experimentalmente. Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de hélice alfa. Existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H. En la mioglobina no oxigenada, el hierro del hemo se encuentra aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en dirección al residuo de histidina HisF8. La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de hierro, ya que el oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del hemo.
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades . Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo. La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno.
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatro cadenas polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente.
Diferencias y semejanzas de la HB Y MB
HB:
• Son proteínas globulares (globinas) conjugadas
• Transporta O2de pulmones a células
• Transporte de CO2 de células a pulmón
• Cuatro cadenas polipeptídicas
• Estructura cuaternaria
• Función de saturación de O2: curva sigmoidea
• Mayor P50
• Menor afinidad por el O2
• Alostérica (forma T: sin O2, forma 2 R: con O2)
• Presenta efecto cooperativo
• Afectada por H y BPG (estabilizan forma T)
• Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales.
• So coloreadas
• aparece en la sangre.
MB
• Almacena O2 en el musculo y transporte hacia las mitocondrias
• Una cadena polipeptídica
• Estructura terciaria
• Función de saturación de O2: curva hiperbólica
• Menor P50
• Mayor afinidad por el O2
• No alostérica
• No presenta efecto cooperativo
• No afecta por H y BPG
• Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales.
• Son coloreadas
• Aparece en el tejido muscular
Muy bien he leído su actividad, agradezco su aporte, felicidades ya cuenta con su participación en línea :)
BorrarMIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
BorrarMioglobina y hemoglobina tienen en común que son proteínas globulares(globinas) conjugadas, es decir que además de la cadena polipeptídica poseenun componente no proteico asociado (el grupo hemo, con un átomo de hierro)
MIOGLOBINA
Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Menos comúnmente se la ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular. Es una hemoproteína muscular, estructuralmenteextremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de hélice alfa; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H.
HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno.Su función principal es el transporte de oxígeno.
muy bien Xochitl, ya revise su resumen, la felicito por su actividad en línea, le recomiendo publicar en agregar comentario para que su participación salga como "comentario y no como respuesta a comentario" gracias Saludos!! :)
BorrarLa mioglobina es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno.
ResponderBorrarLas mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
la mayoría de los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de hélice alfa
existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina
El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo
Hemoglobina
transporta el oxígenodesde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre
proteína de estructura cuaternaria
Su función principal es el transporte de oxígeno
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno.
consiste de cuatro cadenas polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente.
Mioglobina y hemoglobina tienen en común que son proteínas globulares
Poseen un componente no proteico
La mioglobina tiene una globina con su grupo hemo y la hemoglobina tiene 4globinas,
Al grupo hemo al que puede asociarse una molécula de O2
la hemoglobina puede presentar dos conformaciones: la relajada o R (cuando está saturada de O2) y la tensa o T (cuando no tiene O2).
La hemoglobina es una proteína alostérica
Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina
• Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro.
• Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales.
• Son coloreadas
• Su color depende del estado de oxidación del hierro que contienen y de la presión parcial de O2
• También ligan moléculas como CO o NO
• Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2
Diferencias entre la hemoglobina y mioglobina
• La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.
• La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.
• Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una absorción hiperbólica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.
.
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
ResponderBorrarTienen en común que son proteínas globulares (globinas) conjugadas, es decir que además de la cadena polipeptídica poseen un componente no proteico asociado (el grupo hemo, con un átomo de hierro).La mioglobina tiene una globina con su grupo hemo y la hemoglobina tiene 4 globinas, cada una con un hemo. Es a cada grupo hemo al que puede asociarse una molécula de O2.
HEMOGLOBINA
Proteína globular, que está presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados.
• La hemoglobina tiene una estructura cuaternaria es decir, está constituida por cuatro cadenas poli peptídicas: alfa, beta, gamma y delta.
• La hemoglobina A es una combinación de dos cadenas alfa y dos cadenas beta.
• Un total de 4 moléculas que puede transportar cada molécula de hemoglobina.
• La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente.
• Codificadas por genes diferentes.
MIOGLOBINA
Es una hemoproteína encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Es una proteína relativamente pequeña que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco.
La mioglobina es una cadena polipeptídica sencilla de 153 residuos aminoácido (PM 17.000 Dalton). Es una proteína globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo), patrón característico de las proteínas globulares.
SEMJANZAS DE MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
• Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro.
• Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales.
• Son coloreadas
• Su color depende del estado de oxidación del hierro que contienen y de la presión parcial de O2
• También ligan moléculas como CO o NO
• Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2
DIFERENCIAS DE MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.
• La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.
• Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una adsorción hiperbólica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.
Hemoglobina y mioglobina son proteinas globulares poseen un componente no proteico grupo hemo
ResponderBorrarLa mioglobina una caracteristica de estas proteinas es la funcion de saturación la curva de saturacion de la mioglobina es hiperbolica y la de la hemoglobina es sigmoidea , la hemoglobina es una proteina alosterica significa que ademasde tener los grupos hemo para unir al O2 dispone de otros sitios con caracter regulador a estos sitios se les pueden unir moduladores regulan la actividad de la hemoglobina , puede presentar dos conformaciones la relajada R cuando esta saturada de O2 y la tensa T no tiene O2
Hemoglobina caracteristicas
proteina globular presente en globulos rojos transporta oxigeno del aparato respiratorio a los tejidos perifericos y transporta CO2 y protones H+ de los tejidos perifericos hasta los pulmones para ser excreados estan presentes en todos los reinos de la naturaleza cobn particulares especializaciones de acuerdo a las necesidades de cada organismo, es de estructura cuaternaria
Mioglobina hemoproteina se encuentra principalmente en el tejido muscular sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxigeno es pequeña su funcion es almacenar y transportar oxigeno la mayor concentracion se encuentra en el músculo esqueletico y el cardiaco donde se requiere mayor O2 para la energia de contracciones ptotrina globular superficie polar interior apolar
Semejanzas
Son proteinas globulares con un nucleo de hierro
Tienen la mision de transportar oxigeno y por ello tienen estructura similar
Son coloreadas
Su color depende del estado de oxidacion del hierro que contienen y de la presion parcial de O2
Ligan las moleculas como CO o NO
Contienen grupi hemo formado por 4 anillos pirrolicos que complejan un ion hierro divalente Fe+2
Diferencias
Mioglobina
Aparece en el tejido muscular, la hemoglobina en la sangre
Funcion principal de la hemoglobina es transportar por la sangre el oxigeno captado en los pulmones , la mioglobina tiene afinidad por el oxigeno superior a la hemoglobina se lo quita cuando llega a,la sangre al musculo actuando aceptor y reserva de oxigeno del musculo
Tienen forma diferente de ligar el oxigeno la mioglobina presenta adsorcion hiperbólica y la hemoglobina de una marcada sigmoide
Mb y Hb proteínas globulares conjugadas con un componente no proteico asociado (grupo hemo y 1 átomo de Fe)
ResponderBorrarMb 1 globina con su grupo hemo, Hb 4 globinas y su grupo hemo. a cada grupo hemo se le puede asociar una molécula de O2.
La curva de saturación de Mb es hiperbolica y la de Hb es sigmoidea.
Hb proteína alosterica. ademas de tener 2 grupos hemo para unirse con O2 posee en su estructura de otros sitios de carácter regulador (sitios alostericos). A ellos se le unen moduladores que regulan la actividad, inducen un cambio de conformación en Hb influye con su afinidad con O2.
Hb 2 conformaciones:
* R saturada de O2
* T No tiene O2
Mb almacena O2 en musculo y transporta hacia la mitocondria
1 cadena polipeptidica , mayor afinidad por O2.
Hb transporta O2 de pulmones a células transportadoras CO2 de célula a pulmones.
4 cadenas polipeptidicas. menor afinidad de O2.
HEMOGLOBINA
BorrarCaracterísticas:
presente en glóbulos rojos y transporta O2 del aparato respiratorio hacia tejidos periféricos y transporta CO2 de tejidos periféricos hasta pulmones para ser excretado
Debe de haber de 13-18 g/dl en hombres y de 12-16 g/dl en mujeres.
Estructura:
Cuaternaria, 4 cadenas pelipéptidicas: alfa, beta, gamma y delta.
Hb combinación de 2 cadenas alfa y 2 beta, cada cadena tiene un grupo hemo, tiene 4 átomos de Fe en cada molécula y cada 1 se puede unir a una de O2.
Entonces 4 moléculas de O2 son las que puede transportar cada molécula de Hb.
MIOGLOBINA
ResponderBorrarCaracteristicas:
Hemoproteina presente en Tejido Muscular, donde sirve de almacenamiento intracelular para el O2.
proteina pequeña, un grupo hemo con un átomo de Fe.
Las mayores concentraciones estan en musculo esqueletico y cardiaco, ya que la demanda de O2 para las contracciones es grande.
Estructura:
Cadena polipeptidica de 153 reciduos.
Proteina globular con superficie polar e interior apolar.
SEMEJANZAS ENTRE HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA:
*Proteina globular con núcleo de Fe
*coloreadas
*Color de pende del estado de oxidación de Fe y de la presión parcial de O2
*Ligan moléculas
*Contienen grupo Hemo formado por 4 anillos
DIFERENCIAS EN HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
MB en tejido muscula y Hb en sangre
Hb transporta O2 por sangre capturado en pulmones.
Mb tiene mayor afinidad por O2 que la Hb, "se lo quita" cuando la sangre llega al musculo, actuando como aceptor y recerva de O2 al musculo.
Ligan de manera diferente al O2, Mb adsorcion hiperbolica y Hb da una sigmoide.
LISTO MI RESUMEN !!!
resumen de la hemoglobina y mioglobina
ResponderBorrarla mioglobina y hemoglobina tienen una caractesistica en comun que es que son proteinas globulares ( globinas ) conjugadas, (el grupo hemo con un atoma de hierro.
la mioglobina tiene una globina con un grupo hemo.
la hemoglobina tiene cuatro globinas y en cada una un grupo hemo que puede asociarse con una molecula 02.
Una de las formas de caracterizar a estas proteinas es mediante la funcion de susturacion de oxigeno.
la curva de saturacion de la mioglobina (hiperbolica)es muy diferente a la de la hemoglobina (sigmoidea) la mioglobina es saturada mientras que la hemoglobina
no (solo satura a ppO2altas), la saturacion se define a un perimetro que es el p50)
*presión parcial de O2a la cual la saturación de O2es del 50%
La hemoglobina puede presentar dos conformaciones: la relajada o R (cuandoestá saturada de O2) y la tensa o T (cuando no tiene O2).
Cuando la hemoglobina cargada de O2 pasa a un medio rico en H+ o BPG,estos se unen a la hemoglobina operando como moduladores que estabilizan laforma T, disminuyendo la afinidad de la hemoglobina por el O2.
Hemoglobina fetal vs hemoglobina adulto: la hemoglobina fetal difiereestructuralmente a la del adulto. La fetal no puede unirse al BPG con lo cual laafinidad de esta hemoglobina por el O2 es mayor.
Diferencias de la hemoglobina y la mioglobina
HEMOGLOBINA
*Transporte O2de pulmones a célulasTransporte de CO2de células apulmón.
*Cuatro cadenas polipeptídicasEstructura cuaternaria.
*Función de saturación de O2: curvasigmoidea
*Mayor a p50, Menor afinidad por el O2,
*alosterica ( forma T : sin O2, forma R: con O2)
*presenta efecto cooperativo
*afectada por H+ Y BPG (estabilizan forma T )
MIOGLOBINA
*Almacena O2en el músculo ytransporte hacia las mitocondrias
*Una cadena polipeptídicaEstructura terciaria
Función de saturación de O2: curvahiperbólica
*menor p50,Mayor afinidad por el O2.
*No alosterica
*no presenta efecto cooperativo
*no afectadoa por H+ y BPG.
LA HEMOGLOBINA
La HB esta presente en altas consentraciones de globulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos perifericosy del transporte de CO2 y los (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer.
En su estructura esta constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: alfa, beta, gamma y delta.
MIOGLOBINA
es una hemoproteína encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígenoLas mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
En su estructura es una cadena polipeptídica sencilla de 153 residuos aminoaciso (PM 17.000 daltons).
Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina
• Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro.
• Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales.
• Son coloreadas
• Su color depende del estado de oxidación del hierro que contienen y de la presión parcial de O2
• También ligan moléculas como CO o NO
• Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2
LISTOOOOOO !!!!!!! :D
Bien agradezco la participación de ustedes recibí en mi correo 2 participaciones 1 por parte de Catalina y otra de Jenifer, a los demás alumnos que no participaron motivo ha realizar su participación mañana subo la actividad 4 para su participación, exhorto a todos los alumnos a realizar en este espacio sus participaciones de antemano gracias
ResponderBorrarEste comentario ha sido eliminado por el autor.
ResponderBorrarMIOGLOBINA.
ResponderBorrarLa mioglobina es una hemoproteína muscular (son aquellas proteínas que contienen un grupo prostético hemo, con enlaces covalentes o no covalentes con la proteína misma. El hierro en el hemo es capaz de produciroxidación y reducción). Constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro.
• La función de la mioglobina es almacenar oxígeno.
• Estructura terciaria.
• Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
• Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie.
HEMOGLOBINA.
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre (son moléculas que presentan una parte proteica y parte no proteica menor llamada grupo prostético), de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa).
• De color rojo característico, que transporta eloxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
• Estructura cuaternaria.
• La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas ( parte proteica de la hemoglobina (apoproteína)) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno.
• Cuando la hemoglobina tiene unido oxígeno se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial.
• Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis).
• La hemoglobina puede presentar dos conformaciones: la relajada o R (cuando está saturada de O2) y la tensa o T (cuando no tiene O2).
SEMEJANZAS:
La actividad biológica de mioglobina y hemoglobina se pierde si se oxida el Fe+2.
La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxígeno depende del grupo hemo, que además confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su característico color rojo.
son proteínas globulares (globinas) conjugadas, es decir que además de la cadena polipeptídica poseen un componente no proteico asociado (el grupo hemo, con un átomo de hierro).
Una forma de caracterizar a estas proteínas es mediante la función de saturación, que describe la saturación de oxígeno en función de la presión parcial de ese gas para cada una de estas proteínas.
DIFERENCIAS:
La hemoglobina es de estructura cuaternaria y lleva el oxígeno a los órganos.
La mioglobina es de estructura terciaria.
La mioglobina tiene una globina con su grupo hemo y la hemoglobina tiene 4globinas, cada una con un hemo.
La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones.
La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.
Son todas los resúmenes que revisare, gracias. Pd: ya no revisare cualquier otro que suban o me envíen a mi correo, estén pendientes para la siguiente actividad
ResponderBorrarMIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
ResponderBorrarSon proteínas globulares conjugadas, es decir que además de la cadena polipeptídica poseen un componente no proteico asociado (el grupo hemo, con un átomo de hierro)
MIOGLOBINA
Es una proteína pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Menos comúnmente se la ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular. Es una hemoproteína muscular, estructuralmenteextremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de hélice alfa; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H.
HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados. La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno.Su función principal es el transporte de oxígeno.
HEMOGLOBINA
ResponderBorrarCaracterísticas
La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que está presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer. Las hemoglobinas están presentes en todos los reinos de la naturaleza con particulares especializaciones de acuerdo con las necesidades de cada organismo.
Estructura
La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A –la forma más frecuente en el adulto- es una combinación de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada cadena tiene un grupo proteico hem, hay 4 átomos de hierro en cada molécula de hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una molécula de oxígeno, siendo pues un total de 4 moléculas de oxígeno las que pueden transportar cada molécula de hemoglobina.
MIOGLOBINA
Características
La mioglobina es una hemoproteína encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Es una proteína relativamente pequeña que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
Estructura
La mioglobina es una cadena polipeptídica sencilla de 153 residuos aminoaciso (PM 17.000 daltons). Es una proteína globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo), patrón característico de las proteínas globulares. Sin contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de fijación del oxígeno, el interior de la mioglobina sólo contiene residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).
Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina
• Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro.
• Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales.
• Son coloreadas
• Su color depende del estado de oxidación del hierro que contienen y de la presión parcial de O2
• También ligan moléculas como CO o NO
• Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2
Diferencias entre la hemoglobina y mioglobina
• La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.
• La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.
• Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una adsorción hiperbólica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.